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Propiedades de la carnitina
Propiedades de la carnitina en línea
estructura química de la carnitina
La carnitina es un compuesto de amonio cuaternario que interviene en el metabolismo de la mayoría de los mamíferos, las plantas y algunas bacterias[1][2][3][4] En apoyo del metabolismo energético, la carnitina transporta los ácidos grasos de cadena larga a las mitocondrias para que se oxiden y produzcan energía, y también participa en la eliminación de los productos del metabolismo de las células. [Dadas sus funciones metabólicas clave, la carnitina se concentra en tejidos como el músculo esquelético y el cardíaco, que metabolizan los ácidos grasos como fuente de energía[3] Los individuos sanos, incluidos los vegetarianos estrictos, sintetizan suficiente L-carnitina in vivo para no necesitar suplementos[1].
La carnitina existe como uno de los dos estereoisómeros (los dos enantiómeros d-carnitina (S-(+)-) y l-carnitina (R-(-)-))[5] Ambos son biológicamente activos, pero sólo la l-carnitina se encuentra de forma natural en los animales, y la d-carnitina es tóxica ya que inhibe la actividad de la forma l.[6] A temperatura ambiente, la carnitina pura es un polvo blanco, y un zwitterion soluble en agua con baja toxicidad. Derivada de los aminoácidos,[7] la carnitina se extrajo por primera vez de extractos de carne en 1905, lo que dio lugar a su nombre del latín, «caro/carnis» o carne[2].
lanzadera de carnitina
La L-carnitina también puede ajustar la proporción de acil en las mitocondrias, afectando así al metabolismo energético. La L-carnitina puede participar en el transporte de metabolitos de aminoácidos de cadena ramificada, lo que favorece el metabolismo regular de los aminoácidos de cadena ramificada.
La L-carnitina es muy fácilmente soluble en agua, y puede ser absorbida en su totalidad por el cuerpo humano cuando se consume a través de los alimentos. Se sabe que el intestino delgado absorbe la L-carnitina, pero se conoce poco sobre el proceso específico de absorción de la carnitina (libre o esterificada) a través de la mucosa intestinal y sobre la zona específica de absorción. Además de las fuentes alimentarias externas de carnitina, el ser humano también puede sintetizar carnitina con su propio cuerpo. El hígado y los riñones son los principales responsables de sintetizar la carnitina. Progresan de la lisina a la epsilon beta hidroxi tres metil lisina, y utilizan la aldolasa y la aldehído oxidasa para transformarla en L-carnitina. Además de la lisina, la biosíntesis corporal de la L-carnitina requiere también metionina, vitamina C, ácido nicotínico y vitamina B6.
síntomas de la deficiencia de carnitina
La L-Carnitina (ácido β-hidroxi-γ-N-trimetilaminobutírico) es un derivado del aminoácido lisina (Figura 1). Se aisló por primera vez de la carne (carnus en latín) en 1905. Sólo el isómero L de la carnitina es biológicamente activo (1). La L-Carnitina parecía actuar como una vitamina en el gusano de la harina (Tenebrio molitor) y por ello se denominó vitamina BT (2). Sin embargo, la vitamina BT es un nombre erróneo porque los seres humanos y otros organismos superiores pueden sintetizar la L-carnitina (véase Metabolismo y biodisponibilidad). En determinadas condiciones, la demanda de L-carnitina puede superar la capacidad de un individuo para sintetizarla, lo que la convierte en un nutriente condicionalmente esencial (3, 4).
Los seres humanos pueden sintetizar L-carnitina a partir de los aminoácidos lisina y metionina en un proceso de varios pasos que se produce en varios compartimentos celulares (citosol, lisosomas y mitocondrias) (revisado en 6). En diferentes órganos, la lisina unida a las proteínas se metila para formar ε-N-trimetilisina en una reacción catalizada por lisina metiltransferasas específicas que utilizan la S-adenosilmetionina (derivada de la metionina) como donante de metilo. La ε-N-trimetil-lisina se libera para la síntesis de carnitina por hidrólisis de proteínas. En la biosíntesis endógena de L-carnitina intervienen cuatro enzimas (Figura 2). Todas ellas son ubicuas, excepto la γ-butirobetaína hidroxilasa, que está ausente en el músculo cardíaco y esquelético. Sin embargo, esta enzima está muy expresada en el hígado, los testículos y el riñón humanos (7).
