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Estructura de la proteina
péptido
La estructura primaria de una proteína se define como la secuencia de aminoácidos de su cadena polipeptídica; la estructura secundaria es la disposición espacial local de los átomos de la columna vertebral de un polipéptido (cadena principal); la estructura terciaria se refiere a la estructura tridimensional de toda una cadena polipeptídica; y la estructura cuaternaria es la disposición tridimensional de las subunidades de una proteína de varias unidades. En esta serie de páginas examinamos los diferentes niveles de organización de las proteínas. También vemos las estructuras de muchas maneras -espina dorsal Cα, bola y palo, CPK, cinta, relleno de espacio- así como el color se utiliza para resaltar diferentes aspectos de los aminoácidos, la estructura, etc. A medida que se avanza en este módulo, hay que tener en cuenta estos aspectos.
Este módulo incluye enlaces a KiNG (Kinemage, Next Generation), que muestra estructuras tridimensionales en un formato animado e interactivo. Estas «kinemages» (imágenes cinéticas) pueden girarse, moverse y ampliarse, y sus partes pueden ocultarse o mostrarse. Las kinemages se implementaron originalmente bajo los auspicios del Innovative Technology Fund y la Protein Society, y la programación y el mantenimiento corren a cargo de David C. Richardson y Jane S. Richardson.
estructura secundaria de las proteínas
Durante el desarrollo de proteínas para su uso como productos biológicos, la estructura primaria (secuencia de aminoácidos) es importante para definir la actividad de la proteína. Debido a la naturaleza compleja de los fármacos proteicos, es importante caracterizar la estructura de orden superior (EOS) de la proteína para comprender su estabilidad, plegado, estructura y actividad funcional.La estructura de la proteína puede caracterizarse en diferentes niveles:La estructura secundaria, terciaria y cuaternaria suele denominarse colectivamente estructura de orden superior (EOS) de una proteína. La EOS es responsable del correcto plegado y de la forma tridimensional de un fármaco biológico. Esto puede verse afectado por diferentes formulaciones, que a su vez pueden afectar a la actividad de la proteína. El plegado y la forma de la proteína repercuten directamente en la funcionalidad del fármaco proteico.
¿Es la estructura de orden superior adecuada para mi aplicación? Una estructura de orden superior incorrecta también puede plantear problemas de seguridad: si el plegamiento general y, por tanto, la forma 3D de una proteína es incorrecta, pueden quedar expuestos epítopos inmunogénicos y puede producirse una agregación de proteínas. La caracterización de la EOH es un componente crítico del desarrollo de productos biológicos y debe realizarse junto con el análisis funcional y la caracterización de la estructura primaria para permitir una comprensión completa de la estructura global de la proteína.La EOH se caracteriza mediante una variedad de nuestras soluciones biofísicas, incluyendo:Con técnicas complementarias y ortogonales, los datos de la EOH pueden utilizarse para tomar decisiones sobre qué fármacos avanzar dentro del desarrollo, cómo formular los fármacos, y/o como control de calidad y estudios de biocomparabilidad.¿Qué soluciones de Estructura de Orden Superior (EOH) ofrece Malvern Panalytical?
estabilidad de la estructura de las proteínas
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La estructura de las proteínas es la disposición tridimensional de los átomos en una molécula de cadena de aminoácidos. Las proteínas son polímeros -concretamente polipéptidos- formados por secuencias de aminoácidos, los monómeros del polímero. Un solo monómero de aminoácido también puede denominarse residuo, lo que indica una unidad repetitiva de un polímero. Las proteínas se forman mediante reacciones de condensación de los aminoácidos, en las que éstos pierden una molécula de agua por reacción para unirse entre sí mediante un enlace peptídico. Por convención, una cadena de menos de 30 aminoácidos suele identificarse como un péptido, en lugar de una proteína[1]. Para poder desempeñar su función biológica, las proteínas se pliegan en una o varias conformaciones espaciales específicas impulsadas por una serie de interacciones no covalentes, como los enlaces de hidrógeno, las interacciones iónicas, las fuerzas de Van der Waals y el empaquetamiento hidrofóbico. Para comprender las funciones de las proteínas a nivel molecular, suele ser necesario determinar su estructura tridimensional. Este es el tema del campo científico de la biología estructural, que emplea técnicas como la cristalografía de rayos X, la espectroscopia de RMN, la criomicroscopía electrónica (crio-EM) y la interferometría de doble polarización para determinar la estructura de las proteínas.
estructura cuaternaria de las proteínas
Las proteínas son polímeros biológicos compuestos por aminoácidos. Los aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos, forman una cadena polipeptídica. Una o varias cadenas polipeptídicas retorcidas en una forma tridimensional forman una proteína. Las proteínas tienen formas complejas que incluyen varios pliegues, bucles y curvas. El plegado de las proteínas se produce de forma espontánea. Los enlaces químicos entre partes de la cadena polipeptídica ayudan a mantener la proteína unida y le dan su forma. Existen dos clases generales de moléculas proteicas: las proteínas globulares y las proteínas fibrosas. Las proteínas globulares suelen ser compactas, solubles y de forma esférica. Las proteínas fibrosas suelen ser alargadas e insolubles. Las proteínas globulares y fibrosas pueden presentar uno o varios de los cuatro tipos de estructura proteica.
Los cuatro niveles de estructura proteica se distinguen entre sí por el grado de complejidad de la cadena polipeptídica. Una sola molécula de proteína puede contener uno o más de los tipos de estructura proteica: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
